Gælder Michaelis Mentens ligning for alle enzymer?
Gælder Michaelis Mentens ligning for alle enzymer?

Video: Gælder Michaelis Mentens ligning for alle enzymer?

Video: Gælder Michaelis Mentens ligning for alle enzymer?
Video: 2. ordens reaktioner | Kemi A - Reaktionskinetik 9 2024, November
Anonim

I modsætning til mange enzymer , allosterisk enzymer gør ikke adlyde Michaelis - Menten kinetik. Altså allosterisk enzymer vis den sigmodiale kurve vist ovenfor. Plottet for reaktionshastighed, vo, versus substratkoncentrationen gør ikke udviser det hyperbolske plot forudsagt ved hjælp af Michaelis - Mentens ligning.

Heri, hvad bruges Michaelis Menten-ligningen til?

Det Michaelis - Mentens ligning (se nedenfor) er almindeligt plejede studere kinetikken for reaktionskatalyse af enzymer samt kinetikken for transport af transportører. Typisk måles reaktionshastigheden (eller reaktionshastigheden) eksperimentelt ved flere substratkoncentrationsværdier.

Ydermere, er Vmax- og Km-værdierne konstante for et givet enzym? Reaktionshastigheden, når enzym er mættet med substrat er den maksimale reaktionshastighed, Vmax . Dette udtrykkes normalt som Km (Michaelis konstant ) af enzym , et omvendt mål for affinitet. Til praktiske formål, Km er den koncentration af substrat, der tillader enzym at opnå halvdelen Vmax.

Hvad er Michaelis Menten-enzymer på denne måde?

Det Michaelis - Menten ligning opstår fra den generelle ligning for en enzymatiske reaktion: E + S ↔ ES ↔ E + P, hvor E er enzym , S er substratet, ES er substratet enzym -substratkompleks, og P er produktet. Derfor kan ES-komplekset opløses tilbage i enzym og substrat, eller gå videre for at danne produkt.

Hvordan beregner man Michaelis konstant?

Det ligning der definerer Michaelis -Menten plot er: V = (Vmax [S]) ÷ (KM + [S}). På det tidspunkt, hvor KM = [S], dette ligning reduceres til V = Vmax ÷ 2, så KM er lig med koncentrationen af substratet, når hastigheden er halvdelen af dens maksimale værdi.

Anbefalede: