Hvilken kraft har størst indflydelse på at bestemme den tertiære struktur af et protein?
Hvilken kraft har størst indflydelse på at bestemme den tertiære struktur af et protein?

Video: Hvilken kraft har størst indflydelse på at bestemme den tertiære struktur af et protein?

Video: Hvilken kraft har størst indflydelse på at bestemme den tertiære struktur af et protein?
Video: Protein Structure and Folding 2024, November
Anonim

Den tertiære struktur af et protein er den tredimensionelle form af proteinet. Disulfid obligationer, hydrogenbindinger , ionbindinger , og hydrofobe interaktioner påvirker alle den form et protein tager.

Derfor, hvad bestemmer den tertiære struktur af et protein?

Protein tertiær struktur er den tredimensionelle form af a protein . Det tertiær struktur vil have en enkelt polypeptidkæde "rygrad" med en eller flere protein sekundær strukturer , det protein domæner. Interaktioner og bindinger af sidekæder inden for en bestemt protein bestemme dens tertiær struktur.

Og hvorfor er den tertiære struktur af et protein vigtig? Tertiær struktur er vigtig ! Det funktion af et protein (undtagen som mad) afhænger af dens tertiær struktur . Hvis dette afbrydes, vil protein siges at være denatureret [Diskussion], og det mister sin aktivitet. denaturerede enzymer mister deres katalytiske kraft.

I forhold til dette, hvad er den største kraft, der kontrollerer tertiær proteinstruktur?

En væsentlig kraft, der stabiliserer den tertiære struktur, er den hydrofobe interaktion mellem ikke-polære sidekæder i proteinets kerne. Yderligere stabiliserende kræfter omfatter elektrostatiske vekselvirkninger mellem ioniske grupper med modsat ladning, brint bindinger mellem polære grupper og disulfidbindinger.

Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære struktur af et protein?

Dannelsen af disulfidbroer ved oxidation af sulfhydrylgrupperne på cystein er et vigtigt aspekt af stabiliseringen af protein tertiær struktur , der tillader forskellige dele af protein kæden skal holdes sammen kovalent. Derudover kan der dannes hydrogenbindinger mellem forskellige sidekædegrupper.

Anbefalede: