Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære struktur af et protein?
Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære struktur af et protein?

Video: Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære struktur af et protein?

Video: Hvilken aminosyre stabiliserer den tertiære struktur af et protein?
Video: Protein struktur og aminosyrers opbygning. Primær, sekundær og tertiær struktur. 2024, November
Anonim

Disse interaktioner er muliggjort ved at folde til proteinkæden for at bringe de fjerne aminosyrer tættere på hinanden. 2. Tertiær struktur stabiliseres af disulfidbindinger, ioniske interaktioner, hydrogenbindinger , metalliske bindinger og hydrofobe interaktioner.

Bare så, hvilke interaktioner stabiliserer den tertiære struktur af et protein?

En væsentlig kraft, der stabiliserer den tertiære struktur, er den hydrofobe interaktion mellem ikke-polære sidekæder i proteinets kerne. Yderligere stabiliserende kræfter omfatter elektrostatiske vekselvirkninger mellem ioniske grupper med modsat ladning, hydrogenbindinger mellem polære grupper og disulfid obligationer.

Man kan også spørge, hvilken af disse aminosyrer er involveret i kovalent binding, der stabiliserer den tertiære struktur af mange proteiner? Som med disulfidbroer er disse hydrogenbindinger kan samle to dele af en kæde, der er et stykke væk med hensyn til rækkefølge. Saltbroer, ioniske interaktioner mellem positivt og negativt ladede steder på aminosyresidekæder, hjælper også med at stabilisere den tertiære struktur af et protein.

Når man tager dette i betragtning, hvordan påvirker aminosyrer den tertiære struktur af et protein?

Engang den upolære aminosyrer har dannet den upolære kerne af protein , svage van der Waals kræfter stabiliserer protein . Desuden hydrogenbindinger og ioniske interaktioner mellem de polære, ladede aminosyrer bidrage til tertiær struktur.

Hvordan opretholdes den tertiære struktur af et protein?

Forklaring: Tertiær struktur stabiliseres af multiple interaktioner, specifikt sidekædefunktionelle grupper, som involverer hydrogenbindinger , saltbroer, kovalente disulfidbindinger og hydrofobe interaktioner.

Anbefalede: